أحماض أمينية

الأحماض الأمينية والبروتينات هي وسيطة للانتقال من عالم المعادن إلى المادة الحية.
كما يشير اسمها ، فإن الأحماض الأمينية عبارة عن مواد عضوية ثنائية الوظيفة: تتكون من الوظيفة الأمينية (-NH2) ووظيفة الكربوكسيل (-COOH) ؛ يمكن أن تكون α و β و γ وما إلى ذلك ، اعتمادًا على الموضع الذي تشغله المجموعة الأمينية فيما يتعلق بمجموعة الكربوكسي:

الأحماض الأمينية المهمة بيولوجيًا هي جميع الأحماض الأمينية ألفا.
تتكون هياكل البروتين من عشرين حمضًا أمينيًا.
كما يتضح من الهياكل العامة الموضحة أعلاه ، تحتوي جميع الأحماض الأمينية على جزء مشترك وجزء مختلف يميزها (ممثلة بشكل عام مع R).

من بين العشرين حمضًا أمينيًا ، هناك تسعة عشر نوعًا نشطًا بصريًا (يحرفون مستوى الضوء المستقطب).
تحتوي معظم الأحماض الأمينية على مجموعة أمينية واحدة وكربوكسيل واحد لذلك يطلق عليها أحماض أمينية محايدة؛ تسمى تلك التي تحتوي على كربوكسيل إضافي الأحماض الأمينية الحمضية بينما أولئك الذين لديهم مجموعة أمينية إضافية هم الأحماض الأمينية الأساسية.
الأحماض الأمينية هي مواد صلبة بلورية ولها قابلية جيدة للذوبان في الماء.

يؤدي نقص بعض الأحماض الأمينية في النظام الغذائي إلى تغييرات خطيرة في النمو ؛ في الواقع ، الكائن البشري غير قادر على تصنيع بعض الأحماض الأمينية التي تسمى على وجه التحديد أساسية (يجب إدخالها مع النظام الغذائي) ، في حين أنه يمكن أن ينتج من تلقاء نفسه فقط بعض الأحماض الأمينية (غير الأساسية).

أحد الأمراض التي تنجم عن نقص الأحماض الأمينية الأساسية هو المرض المعروف باسم كواشيوركور (وهي كلمة مشتقة من لهجة أفريقية وتعني "الأول والثاني") ؛ يصيب هذا المرض البكر ولكن بعد ولادة الطفل الثاني لأن الطفل الأول يفتقر إلى حليب الأم الذي يحتوي على الإمداد الصحيح من البروتينات. ولذلك ، فإن هذا المرض منتشر بين السكان الذين يعانون من نقص التغذية وينطوي على الإسهال ونقص الشهية الذي يؤدي إلى ضعف تدريجي للكائن الحي.

كما ذكرنا سابقًا ، فإن الأحماض الأمينية الطبيعية ، باستثناء الجلايسين (وهو حمض أميني به هيدروجين بدلاً من مجموعة R وهو الأصغر من بين عشرين) ، تمتلك نشاطًا بصريًا بسبب وجود واحد على الأقل غير متماثل كربون. في الأحماض الأمينية الطبيعية ، ينتمي التكوين المطلق للكربون غير المتماثل الذي ترتبط به فقط مجموعات الأمينو والكربوكسي إلى السلسلة L ؛

لا تصبح الأحماض الأمينية D أبدًا جزءًا من بنية البروتين.
نتذكر أن:

DNA ---- نسخ → m-RNA ---- ترجمة → بروتين

النسخ قادر على الترميز كأحماض أمينية ؛ يمكن احتواء الأحماض الأمينية D في هياكل غير بروتينية (على سبيل المثال ، في الجدار المبطن للبكتيريا: في البكتيريا لا توجد "معلومات وراثية لامتلاك الأحماض الأمينية D لدور وقائي ، ومع ذلك ، هناك" معلومات وراثية عن الإنزيمات التي تتعامل مع جدار البطانة البكتيرية).
دعنا نعود إلى الأحماض الأمينية: البنية المختلفة لمجموعة R تحدد الخصائص الفردية لكل حمض أميني وتقدم مساهمة محددة في خصائص البروتينات.
لذلك كان يُعتقد أنه يقسم الأحماض الأمينية بناءً على طبيعة المجموعة R:

الأحماض الأمينية القطبية ولكن غير المشحونة:

جليكاين (R = H-)
سيرين (R = HO-CH2-)
ثريونين

أساس

يحتوي Threonine على مركزين للتماثل: فقط 2S ، 3R threonine موجود في الطبيعة.
الثريونين هو حمض أميني أساسي (لا يجب الخلط بينه وبين الذي لا غنى عنه: جميع الأحماض الأمينية ضرورية) ، لذلك يجب تناوله مع النظام الغذائي ، أي عن طريق تناول الأطعمة التي تحتوي عليه لأنه ، كما ذكرنا سابقًا ، التراث الجيني غير موجود في خلايا البشر قادرة على إنتاج هذا الحمض الأميني (هذا التراث موجود في العديد من النباتات وأفضلها).

يمكن أسترة مجموعة الهيدروكسيل من السيرين والثريونين بمجموعة الفوسفوريل (الحصول على الفوسفوسرين والفوسفوتريونين) ، وتسمى هذه العملية الفسفرة؛ تُستخدم الفسفرة في الطبيعة لترجمة الإشارات بين داخل الخلية وخارجها.

سيستين (R = HS-CH2-)

يعتبر سلفهيدريل السيستين قابلاً للبروتون بسهولة أكثر من هيدروكسيل السيرين: الكبريت والأكسجين كلاهما من المجموعة السادسة ولكن الكبريت قابل للأكسدة بسهولة أكبر لأنه يحتوي على أبعاد أكبر.

التيروزين [R = HO- (C6H4) -CH2-]

ملحوظة.
(C6H4) = حلقة بنزين ثنائية الاستبدال
كما هو الحال مع السيرين والثريونين ، يمكن أسترة الهيدروكسيل (الفسفرة).

أسباراجين (R = NH2-CO-CH2-)
الجلوتامين (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

الأحماض الأمينية غير القطبية

لها مجموعات جانبية كارهة للماء ؛ ضمن هذه الفئة نتميز:

الأليفاتية:

ألانين (R = CH3-)
فالين (R = (CH3) 2-CH-) ضروري
Leucine (R = (CH3) 2-CH-CH2-) ضروري

Isoleucine (R =

) أساس

الميثيونين (R = CH3-S-CH2-CH2-) ضروري

تتكون أغشية الخلايا من طبقة ثنائية للدهون مع بروتينات مثبتة بفضل طبيعتها الكارهة للماء ، وبالتالي فهي تحتوي على ألانين ، فالين ، إيزولوسين وليوسين. الميثيونين ، من ناحية أخرى ، هو حمض أميني موجود دائمًا بكميات صغيرة (حوالي 1 ٪).

برولين

عطرية:

فينيل ألانين (R = Ph-CH2-) Ph = فينيل: بنزين أساسي أحادي الاستبدال

التربتوفان (R =

أساس

هذين الأحماض الأمينية ، كونها عطرية ، تمتص الأشعة فوق البنفسجية (حوالي 300 نانومتر) ؛ لذلك من الممكن استغلال تقنية القياس الطيفي للأشعة فوق البنفسجية لتحديد تركيز بروتين معروف يحتوي على هذه الأحماض الأمينية.

أحماض أمينية مشحونة

وهي بدورها مقسمة إلى:

الأحماض الأمينية الحمضية (لها مخلفات قطبية ذات شحنة سالبة عند الرقم الهيدروجيني 7) لأنها قادرة على إنتاج شحنة موجبة H +:

حمض الأسبارتيك

حمض الجلوتاميك (R =

)

هذه الأحماض الأمينية مشتقة من الأسباراجين والجلوتامين على التوالي ؛ جميع الأربعة موجودة في الطبيعة وهذا يعني أن c "معلومات محددة لكل منهم ، وهذا هو c" هو قاعدة ثلاثية في الحمض النووي الذي يرمز لكل منهم.

الأحماض الأمينية الأساسية (التي لها مخلفات قطبية ذات شحنة موجبة عند الرقم الهيدروجيني 7) هي لأنها قادرة على قبول شحنة موجبة H +:

ليسين (R =

) أساس

أرجينين (R =

)

الهيستيدين (R =

)

توجد بروتينات بها مشتقات من الأحماض الأمينية في السلاسل الجانبية: على سبيل المثال ، قد يكون الفوسفوسرين موجودًا (لا توجد معلومات وراثية ترمز للفوسفوسرين ، فقط تلك الخاصة بالسيرين) ؛ الفوسفوسرين هو تعديل بعد متعدية: بعد حدوث تخليق البروتين

DNA ---- نسخ → m-RNA ---- ترجمة → بروتين

يمكن أن تحدث مثل هذه التعديلات اللاحقة للترجمة على السلاسل الجانبية للبروتين.